Wie lassen sich Proteine zuverlässig erkennen, wenn sie nur in winzigen Mengen vorkommen oder sich hinter subtilen chemischen Veränderungen verbergen?
Prof. Jan C. Behrends nimmt diese Frage in seinem aktuellen Fachbeitrag „Proteinanalytik mit biologischen Nanoporen“ als Ausgangspunkt – und öffnet damit die Tür zu einer Technologie, die das Potenzial hat, die molekulare Diagnostik grundlegend zu verändern. Sein Artikel ist in der Ausgabe 8/2025 der GIT Labor-Fachzeitschrift erschienen.
Die Charakterisierung niedrig abundanter Proteine und post-translationaler Modifikationen stellt die Proteinanalytik weiterhin vor große Herausforderungen. Herkömmliche Methoden wie Massenspektrometrie oder Immunoassays liefern zwar präzise Daten, stoßen jedoch an Grenzen, wenn höchste Sensitivität, Spezifität oder gar Echtzeitmessungen gefragt sind. Genau hier setzt die Nanoporentechnologie an – eine Technologie, die zunehmend an Bedeutung gewinnt.
Biologische Nanoporen, basierend auf porenbildenden Proteinen, können einzelne Moleküle ohne Markierung erfassen. Während ein Protein die Pore passiert, erzeugt es charakteristische elektrische Signale, aus denen sich Größe, Form und andere Eigenschaften ableiten lassen. So werden selbst massegleiche Peptidoformen unterscheidbar – und das bei deutlich geringerem technischem Aufwand als in der Massenspektrometrie.
nanodiag BW treibt diese Entwicklung weiter voran und nutzt Nanoporen als „Molekülfallen“, um posttranslationale Modifikationen zu analysieren oder Sequenzen zu erkennen. Erste Assays entstehen bereits, unter anderem zur Analyse der Lysin-Methylierung.
Was kann dieses Analyseverfahren heute schon? Warum verspricht diese Technologie skalierbare, kosteneffiziente und dezentrale Anwendungen, etwa in der personalisierten Medizin? Antworten gibt der Fachartikel in der GIT Labor-Fachzeitschrift. Viel Freude beim Lesen!
